Ученые определили, что белок альфа-синуклеин связан с развитием болезни Паркинсона

Исследователи из Johns Hopkins Medicine заявили, что они точно определили участок альфа-синуклеина, белка в мозге, который заставляет его прикрепляться к клеткам мозга, называемым нейронами, и, вероятно, способствует развитию болезни Паркинсона, прогрессивно ухудшающегося расстройства, которое нарушает двигательные и неврологические функции.

Полученные данные могут помочь ученым разработать лечение, которое ограничивает неправильное связывание белка, возможно, замедляя или останавливая прогрессирование болезни Паркинсона.

При болезни Паркинсона белок альфа-синуклеин может неправильно складываться и принимать ненормальную форму, что позволяет ему связываться и скапливаться на поверхности нейрона. Комки неправильно свернутого альфа-синуклеина, известные как фибриллы альфа-синуклеина, распространяются на другие здоровые нейроны и в конечном итоге убивают эти клетки по мере накопления фибрилл.

«Эти результаты важны, потому что мы определили, какая часть фибрилл альфа-синуклеина важна в процессе связывания и как это приводит к прогрессированию болезни Паркинсона», — говорят ученые.

Посредством нескольких молекулярных и клеточных исследований группа ученых сосредоточилась на конце неправильно свернутых фибрилл альфа-синуклеина, называемой С-концом, наряду с добавлением p129, химической группы около конца фибриллы. Из предыдущих исследований ученые знали, что обе эти характеристики позволяют фибриллам связываться с нейронами и вызывать гибель клеток.

Ученые определили, что С-конец может связывать рецепторы на нейронах за счет положительных электрических зарядов рецепторов. Когда рецепторы были удалены, С-конец не мог слипаться с нейронами и распространяться на другие здоровые клетки.

В здоровом альфа-синуклеине С-конец покрыт и не может связываться с нейронами.

Исследователи также исследовали p129, группу молекул в фибриллах альфа-синуклеина, которые имеют дополнительную химическую группу и присутствуют примерно у 95% людей с болезнью Паркинсона и другими нейродегенеративными заболеваниями с тельцами Леви, такими как деменция с тельцами Леви.

Когда фибриллы альфа-синуклеина с p129 и С-концом были введены в нейроны мыши, исследователи обнаружили, что эти фибриллы связываются с рецепторами нейронов и распространяются быстрее. Это способствовало более быстрой гибели клеток и прогрессированию заболевания.

Чтобы замедлить развитие слипшихся фибрилл альфа-синуклеина, исследователи надеются разработать методы лечения, нацеленные на процесс связывания.

«Если распространение фибрилл альфа-синуклеина можно заблокировать путем предотвращения связывания С-конца, это будет хорошей терапевтической стратегией», — говорят ученые.