Медицинская энциклопедия

ФЕНИЛАЛАНИН

ФЕНИЛАЛАНИН — α-амино-β-фенилпропионовая кислота, C6H5CH2CH(NH2)COOH, незаменимая аминокислота. Фенилаланин необходим для обеспечения нормальной жизнедеятельности человека, входит в состав молекул всех белков (см.) и ферментов (см.) животного и растительного происхождения, а также является биосинтетическим предшественником тирозина (см.) и других азотсодержащих соединений. Генетически обусловленные или вторичные нарушения обмена фенилаланином у человека приводят к развитию тяжелых заболеваний.

ФЕНИЛАЛАНИН

В белках содержится 3—8% фенилаланина. В плазме крови человека концентрация фенилаланина составляет 7—40 мг/л, суточная экскреция с мочой этой аминокислоты достигает 150 — 30 мг.

Фенилаланин принимает участие в формировании вторичной структуры (альфа-спирали) белков. В молекуле гемоглобина (см.) фенольное кольцо фенилаланина — неполярной (гидрофобной) аминокислоты — обеспечивает гидрофобные контакты с плоской структурой тема, а замена остатка фенилаланина в положении 42 в молекуле гемоглобина на остаток другой аминокислоты приводит к нарушению функций гемоглобина и к тяжелой гемолитической анемии (см.). Фенольная боковая цепь остатка фенилаланина в ферментных белках и белковых субстратах участвует в гидрофобных взаимодействиях, обеспечивая тем самым образование фермент-субстратного комплекса.

Молекулярный вес (масса) фенилаланина составляет 165,2. Изоэлектрическая точка (см.) находится при pH 5,98. Спектр поглощения фенилаланина характеризуется максимумом при 259 нм.

Фенилаланин существует в виде L- и D-изомеров (см. Изомерия) и рацемата (см. Рацемические соединения), причем в живых организмах присутствует только L-фенилаланин. Выделенный из биологических объектов L-фенилаланин представляет собой листовидные кристаллы, горьковатые на вкус. Удельное вращение плоскости поляризованного света [α]D20 равно —34,4° (вода); t°пл 284° (с разложением). В воде растворимость L-фенилаланина при 16° составляет 2,83 г/100 мл, он нерастворим в спирте и эфире. D-фенилаланин также имеет вид листовидных кристаллов; [α]D25 равно + 35° (вода); t°пл 283° (с разложением), растворимость в воде при 25° 3 г/100 мл, в спирте и эфире нерастворим. Рацемат фенилаланина представляет собой бесцветные листовидные кристаллы, t°пл 271° (с разложением) и 318° (с возгонкой), растворимость в воде при 25° равна 1,42 г/100 мл, в спирте и эфире растворим плохо, в бензоле нерастворим.

Содержание фенилаланина в биологическом материале определяют хроматографическими (см. Хроматография), электрофоретическими (см. Электрофорез), ферментативными, микробиологическими и флюориметрическими (см. Флюориметрия) методами.

В организме человека и животных фенилаланин не синтезируется, поэтому для обеспечения их нормальной жизнедеятельности необходимо поступление фенилаланина с пищей. Суточная потребность фенилаланина для взрослого человека составляет в среднем 31 мг/кг.

Многоэтапный синтез фенилаланина у растений осуществляется из эритрозо-4-фосфата и фосфопирувата, которые поставляют шесть углеродных атомов для образования ароматического кольца фенилаланина, а также углеродные атомы для построения его боковой цени.

При биосинтезе белков фенилаланин кодируется триплетом УУУ — урацил-урацил-урацил (см. Генетический код). В печени фенилаланин подвергается необратимому гидроксилированию, ведущему к образованию тирозина. Небольшая часть фенилаланина превращается в предшественники глюкозы (см.) и кетоновых тел (см.). В организме фенилаланин разрушается до мочевины (см.), углекислоты (диоксида углерода) и воды. Гидроксилирование фенилаланина в тирозин катализируется многокомпонентной фенила ланин-гидроксилазной системой, в которую входят три фермента: фенила ланин-4-гидроксилаза (фенилаланин-4-монооксигеназа, КФ 1.14.16.1), обеспечивающая в присутствии других компонентов системы и 02 непосредственное гидроксилирование фенилаланина, то есть образование тирозина, дигидроптеридинредуктаза (КФ 1.6.99.7), дигидрофолатредуктаза (КФ 1.5.1.3), а также тетрагидробиоптерин и НАДФ. Нарушение синтеза или снижение активности фенилалании-4-гидроксилазы ведет к развитию у детей классической формы фенилкетонурии (см.), а снижение активности дигидроптеридинредуктазы, дигидрофолатредуктазы или концентрации тетрогидробиоптерина в крови является причиной гиперфенилаланинемии, патогенетически ведущей к олигофрении (см.) и другим психоневрологическим расстройствам. Нарушение нормального функционирования любого компонента фенила ланингидроксилазной системы вызывает в организме накопление фенилаланина, обмен которого начинает идти по пути образования фенилаланинровиноградной, фенилмолочной, фенилуксусной кислот и других патологических производных фенилаланина, выделяющихся с мочой. Патология обмена фенилаланина установлена не только при наследственной гиперфенилаланинемии разного генеза, но также при заболеваниях печени (см.), шизофрении (см.), ревматизме (см.), алкоголизме (см.), псориазе (см.), анемиях (см.), диабете (см. Диабет сахарный), квашиоркоре (см.), сердечной недостаточности (см.), болезни Дауна (см. Дауна болезнь), вирусном гепатите (см. Гепатит вирусный). См. также Аминокислоты.

Библиогр.: Бочков Н. П. Генетика человека, с. 218, М., 1978; Мецлер Д. Биохимия, пер. с англ., т. 1 — 3, М.,1980; Уайт А. и др. Основы биохимии, пер. с англ., т. 1—3, М., 1981.

А. М. Шапошников.

Text

- Обращаем ваше внимание, что информация, представленная на сайте, носит ознакомительный и просветительский характер и не предназначена для самодиагностики и самолечения. Выбор и назначение лекарственных препаратов, методов лечения, а также контроль за их применением может осуществлять только лечащий врач. Обязательно проконсультируйтесь со специалистом.
+1
0
+1
0
+1
0
Back to top button