Каталаза (H2O2:H2O2-оксидоредуктаза, КФ 1.11.1.6) — фермент, катализирующий реакцию разложения перекиси водорода на воду и молекулярный кислород. Биологическая роль состоит в разрушении перекиси водорода, образующейся в клетках в результате действия ряда флавопротеиновых оксидаз (ксантиноксидазы, глюкозооксидазы, моноаминоксидазы и др.). Присутствие Каталазы обеспечивает эффективную защиту клеточных структур от деградации под действием перекиси водорода. Генетически обусловленная недостаточность Каталазы является одной из причин наследственного заболевания у человека.
Каталитический распад перекиси водорода в присутствии животных и растительных тканей или их гомогенатов впервые наблюдал Тенар (L. J. Thenard, 1818). Позднее Шенбейн (Ch. F. Schonbein, 1863) объяснил процесс разложения перекиси водорода живыми тканями действием фермента, который и был выделен в 1901 г. Левом (О. Loew), назвавшим его каталазой.
Каталаза широко распространена в тканях животных и растений и в микроорганизмах. Содержание К. в печени и эритроцитах млекопитающих составляет 0,1—0,2% , в отдельных штаммах микроорганизмов — до 5% сухого веса. Фермент полностью отсутствует у некоторых анаэробных микроорганизмов. В растениях К. присутствует в небольших количествах.
Методика выделения Каталазы основана на последовательном фракционировании экстрактов животных и растительных тканей органическими растворителями и сульфатом аммония. Первый кристаллический препарат К. был получен Самнером (J. В. Sumner) в 1937 г.
Каталаза является гемопротеидом, его простетической группой служит феррипротопорфирин IX, содержащий трехвалентный ион железа. Молекула К. состоит из четырех, вероятно, идентичных субъединиц и имеет соответственно четыре простетические группы. Феррипротопорфириновые группы прочно связаны с апоферментом и не отделяются от него при диализе. К., выделенная из печени или эритроцитов млекопитающих, имеет коэффициент седиментации 11,1—11,8S, изоэлектрическую точку при pH 5,4—5,8 и мол. вес (массу) ок. 240 000. Кроме характерной для белков полосы поглощения при 280 нм, в спектре поглощения К. имеется интенсивная полоса при 400—409 нм (полоса Соре) и полосы с максимумами при 622, 540, 500 нм, обусловленные наличием простетических групп.
Каталаза разлагает перекись водорода с исключительно высокой скоростью. При pH 7,0 и t° 20° одна молекула К. разлагает в секунду до 105 молекул H2O2. Оптимальное значение pH для К. лежит в интервале 6,0—8,0. Общепринятый механизм действия К., предложенный Чансом (В. Chance, 1948), предполагает образование промежуточного комплекса фермента с H2O2 («соединение I»), который взаимодействует затем со второй молекулой перекиси водорода. Образование «соединения I» может быть зарегистрировано спектроскопическим методом по снижению интенсивности поглощения в полосе Соре. «Соединение I» может также взаимодействовать с различными донорами водорода (аскорбиновой к-той, фенолами, метиловым и этиловым спиртом и др.), окисляя их за счет H2O2. В этом случае К. проявляет пероксидазную активность (см. Пероксидазы). Кроме H2O2, К. способна образовывать первичные комплексы с гидроперекисями метила и этила.
Активность К. ингибируется цианидом, фторидом, азидом, сульфидом, ацетатом, 3-амино-1,2,3-триазолом и его аналогами. К. быстро инактивируется в р-ре при pH больше 10,0 и меньше 4,0 и в присутствии высоких концентраций мочевины или других вызывающих разрыв водородных связей агентов. Инактивация фермента связана с образованием каталитически неактивных субъединиц.
Методы определения активности Каталазы основаны на регистрации образующегося в процессе реакции 02 (манометрическим или полярографическим методами) или на измерении текущей (спектрофотометрическим) или остаточной (перманганатометрическим, йодометрическим и другими методами) концентрации перекиси водорода. Поскольку H2O2 является сильным окислителем, инактивирующим фермент, определение активности К. проводят при низких концентрациях субстрата и t° 0—10°. Для определения активности К. в крови широко используют метод Баха — Зубковой (см. Баха — Зубковой метод).
Активность К. в эритроцитах остается неизмененной при ряде заболеваний, только при злокачественной анемии и других макроцитарных анемиях увеличивается так наз. Каталазный индекс (каталазная активность определенного объема крови, деленная на количество эритроцитов в этом объеме в млн.). При злокачественных новообразованиях отмечается уменьшение активности К. в печени и в почках, причем существует зависимость между величиной и скоростью роста опухоли и степенью уменьшения активности К. в печени. Из некоторых опухолей выделены фракции, которые при введении экспериментальным животным вызывали у них снижение активности К. в печени. Эти фракции были названы токсогормонами.
При наследственной недостаточности Каталазы, наследуемой по рецессивному типу, развивается заболевание, носящее название акаталазия и заключающееся в отсутствии активности К. или сильно пониженной ее активности в сыворотке крови (см. Акаталазия). Это заболевание характеризуется изъязвлением слизистой оболочки носа и рта, иногда с выраженными гангренозными изменениями.
Библиография: Крайнев С. И. О формах каталазы в эритроцитах человека, Биохимия, т. 35, в. 4, с. 662, 1970, библиогр.; Михлин Д. М. Биохимия клеточного дыхания, М., 1960; Полторак О. М. и Чухрай Е. С. О механизме действия каталазы, Вестн. Моск. ун-та, сер. хим., № 6, с. 656, 1971; Ферменты, под ред. А. Е. Браунштейна, с. 215, М., 1964; Takahara S. Progressive oral gangrene probably due to lack of catalase in blood (acatalasaemia), Lancet, v. 2, p. 1101, 1952.
Ю. М. Азизов.
