ПРОТАМИНЫ — низкомолекулярные белки с резко выраженными основными свойствами. Главная функция П. заключается в придании ДНК спермиев стабильной, компактной формы и обеспечении ее транспорта. Присутствие П. защищает нуклеиновые к-ты от расщепления нуклеазами (см.). Некоторые П. используются в леч. целях.
П. открыты Мишером в 1872 г. почти одновременно с нуклеиновыми кислотами (см.) при изучении спермиев рейнского лосося.
П. содержатся наряду с гистонами (см.) в ядрах спермиев большинства животных, однако у некоторых животных, напр, у рыб, в процессе сперматогенеза происходит полная замена гистонов в ядрах спермиев на П. Названия отдельных П. образованы от лат. названия животных, из тканей которых они получены: сальмин из спермы лосося, клупеин — из спермы сельди п т. п. Если в состав протамина входит только одна основная аминокислота, напр, только аргинин (см.), то его называют монопротамином. Дипротамины содержат две основных аминокислоты — аргинин и лизин (см.) или аргинин и гистидин (см.), трипротамины содержат все три основных аминокислоты. Обычно у одного вида животных обнаруживается несколько фракций П.
По своим свойствам П. очень напоминают гистоны, но имеют меньший мол. вес (массу) — от 4000 до 12 000. Молекула протамина состоит из одной полипептидной цепи. Для П. характерно высокое содержание в молекуле остатков основных аминокислот (св. 80%). Кроме аргинина, лизина и гистидина, в состав П. входят еще треонин (см.), серин (см.), пролин (см.), аланин (см.), валин (см.), глицин (см.) и изолейцин (см.); совершенно отсутствуют такие аминокислоты, как триптофан, тирозин и фенилаланин. На N-конце полипептидной цепи П. чаще всего находится остаток пролина. Для многих П. определены полные аминокислотные последовательности.
Изоэлектрическая точка (см.) всех П. находится при pH 10,0—12,5. Эти белки растворяются в кислых и нейтральных р-рах, осаждаются щелочами, легко гидролизуются трипсином, но практически не подвержены гидролизу под действием пепсина. П. хорошо связываются с нуклеиновыми к-тами, с белками (напр., с инсулином) и с другими полианионами, придавая этим веществам устойчивость к действию соответствующих пептид-гидролаз. Это свойство П. используют для создания лекарственных средств, обладающих пролонгирующим действием, в частности протамин-цинк-инсулина (см. Инсулин). Протамина сульфат является антагонистом гепарина и используется в качестве лекарственного средства. Обнаружено ингибирующее действие П. на некоторые биол, процессы: в их присутствии угнетается синтез нуклеиновых к-т и белка, подавляется возбудимость клеток коры головного мозга, ускоряется лизис некоторых бактерий. П. обладают цитостатическим действием: подавляют рост некоторых опухолей.
Поскольку в П. отсутствуют ароматические аминокислоты, некоторых характерных для белков реакций П. не дают, в частности их нельзя определять методом Лаури (см. Лаури метод). Однако они дают биуретовую реакцию (см.) и могут определяться с биуретовым реактивом, а также хорошо окрашиваются зеленым прочным и дают реакцию на аргинин по Сакагути, проявляющуюся интенсивным оранжево-красным окрашиванием в результате взаимодействия аргинина с альфа-нафтолом и гипохлоритом в щелочной среде. Оптическая плотность р-ра, пропорциональная содержанию аргинина, определяется спектрофотометрически.
Библиография: Гофштейн Л. В. Современные представления о гистонах и их функциях, в кн.: Успехи биол, химии, под ред. Б. Н. Степаненко, т. 12, с. 72, М., 1971; Дэвидсон Д ж. Биохимия нуклеиновых кислот, пер. с англ., М., 1976; Bretzel G. Über Thynnin, das Protamin des Thunfisches, Hoppe-Seylers Z. Physiol. Chem., Bd 354, S. 543, 1973; Smith E. L., De Lauge R. J. a. Bonner J. Chemistry and biology of the histones, Physiol. Rev., v. 50, p. 159, 1970.
О. Д. Лопина.
