СУКЦИНАТДЕГИДРОГЕНАЗА [КФ 1. 3. 99. 1; сукцинат: (акцептор) оксидоредуктаза; син.: сукциндегидрогеназа (устар.) фумаратредуктаза] — фермент класса оксидоредуктаз и группы оксидоредуктаз, действующих на CH-CH-группу доноров; катализирует реакцию образования двойной связи в молекуле субстрата за счет прямого дегидрирования по простой углерод — углеродной связи. Биол. роль С. чрезвычайно велика, т. к. этот фермент катализирует одну из главных реакций цикла трикарбоновых к-т (см. Трикарбоновых кислот цикл), причем непосредственным акцептором электронов от восстановленной С. служит Ко Q10 (убихинон-10). Советским биохимикохм А. Д. Виноградовым было установлено, что компонентом митохондриальной мембраны, ответственным за реакцию С. с убихиноном, является особый полипептид с мол. весом (массой) ок. 13000. А. Г. Гинецинский и Ю. В. Наточин показали, что С. является одной из составных частей системы, обеспечивающей в аэробных условиях трансмембранный перенос ионов Na+ в почках и других осморегулирующих органах. Измерение активности С. в лимфоцитах пытаются использовать для оценки состояния трансплантационного иммунитета.
Биол. окисление янтарной к-ты (сукцината) было открыто в 1909 г. Тунбергом (Т. Thunberg). Фермент, катализирующий это окисление, сукцинатдегидрогеназа — широко распространен в животном и растительном мире. У человека и высших позвоночных животных С. наиболее богаты почки, печень и сердце. Установлено, что в клетках С. содержится лишь в митохондриях и локализована в их внутренней мембране. С. представляет собой белок с мол. весом ок. 70 000, его молекула содержит ковалентно связанный ФАД и два (Fe2S2)-центра. Этот белок тесно связан с другим белком (мол. вес ок. 27 000), имеющим (Fe4S4)-центр, но не содержащим флавина. Связь ФАД с белком в молекуле С. осуществляется за счет имидазольной группы остатка гистидина и 7-CH3-группы рибофлавина.
С. обладает практически абсолютной специфичностью, катализируя окисление сукцината в фумарат (анион фумаровой к-ты) в соответствии с уравнением:
В очень незначительной степени под действием С. окисляются монохлор- и монометилсукцинат. С. имеет четко выраженный оптимум действия между pH 7,0 и 8,0. Среди ингибиторов С. прежде всего следует упомянуть соединения, специфически связывающие SH-группы,— n-хлор-меркурибензоат, о-йодозобензоат, йодацетамид, малеиновую к-ту, ионы тяжелых металлов и др. Это свидетельствует о существенной роли SH-rpynn в обеспечении каталитической активности фермента. Одним из наиболее сильных ингибиторов С. является малонат, к-рый является классическим примером структурного аналога субстрата ферментативной реакции, выступающего как конкурентный ингибитор фермента. Анионы других двухосновных к-т (оксалоацетат, оксалат, глутарат) также подавляют активность С.
Из методов определения активности С. наиболее распространены фотометрические (см. Фотометрия), в к-рых в качестве акцептора водорода используют вещества, бесцветные в окисленной форме (напр., производные тетразолия) и дающие окрашенные продукты при восстановлении (формазаны). Эта реакция лежит и в основе гистохимического выявления С. Общеупотребителен метод, основанный на восстановлении 2,6-дихлорфенолиндофенола в присутствии феназинметасульфата с последующей фотометрией при 600 нм.
Библиография: Гавриков В. Г., Гаврикова Э. В. и Виноградов А.Д. Реконструкция сукцинат-убихинон-редук-тазного участка дыхательной цепи митохондрий, Биохимия, т. 45, в. 4, с. 747, 1980; Зеленцова О. А., Жаркова Т. Г. иВерболович В. П. Дегидрогеназы цитратного цикла лимфоцитов как показатель активности трансплантационного иммунитета, в кн.: Биохимия и патохимия обмена веществ, под ред. П. А. Верболовича, с. 157, Алма-Ата, 1975; Наточин Ю. В. Ионорегулирующая функция почки, Л., 1976; В e i-n ert Н. Iron-sulfur centres of the mitochondrial electron transfer system, в кн.: The iron-sulfur proteins, ed. by W. Loven-berg, v. 3, p. 61, N. Y., 1977; H a t e f i Y. a. S t i g a 1 1 D. L. Metall-containing fla-voprotein dehydrogenases, в кн.: The enzymes, ed. by P. Boyer, v. 13, p. 222, N. Y., 1976; King Т. E. Preparation of succinate dehydrogenase and reconstitution of succinate oxidase, в кн.: Methods in enzymol., ed. by S. P. Colowick a. N. O. Kaplan, v. 10, p. 322, N. Y., 1967.
В. И. Розенгарт.
