АСПАРАГИНОВАЯ КИСЛОТА

АСПАРАГИНОВАЯ КИСЛОТА (α-аминоянтарная кислота, 1-аминоэтан-1,2-дикарбоновая кислота) — природная аминокислота; важнейшая составная часть белков. Структурная формула:

L-аспарагиновая кислота вращает плоскость поляризации света вправо: |а|25 D = + 6,7° в воде и +33,8° в 5н. HCl. Из всех природных аминокислот у аспарагиновой кислоты наиболее выражены кислотные свойства, ее Изоэлектрическая точка лежит при pH = 2,8; соответственно, константы кислотной диссоциации — рК=1,88, рК2 = = 3,65. Аспарагиновая кислота впервые была получена при кислотном гидролизе амида аспарагиновой кислоты — аспарагина (см.), а затем и из гидролизатов белков [Риттгаузен (H. Ritthausen), 1868]; формула аспарагиновой кислоты установлена Либихом (J. Liebig) в 1833 году аспарагиновая кислота наряду с другими аминокислотами является важнейшей составной частью белков. В составе белков, в свободном состоянии, а также в виде аспарагина и других производных широко распространена в органах и тканях различных организмов. Среди производных аспарагиновой кислоты следует упомянуть N-ацетил-аспарагиновая кислота, которая в заметных количествах содержится в тканях мозга, а также в других тканях. Аспарагиновая кислота, может синтезироваться в организме человека и животных из других веществ и, таким образом, относится к заменимым аминокислотам (см.). Однако для некоторых микроорганизмов аспарагиновая кислота является необходимым фактором роста и обязательно должна присутствовать в питательной среде. Являясь одним из промежуточных продуктов обмена азотистых веществ, аспарагиновая кислота играет важнейшую роль в обмене веществ. Особенно большую роль наряду с глутаминовой кислотой она играет в реакциях переаминирования (см.), перенося аминогруппы на кетокислоты, образуя ряд других аминокислот, превращаясь при этом в щавелевоуксусную кислоту и связывая, таким образом, пути азотистого обмена с окислительными превращениями безазотистых соединений (см. Азотистый обмен, Окисление биологическое). В этих же реакциях аспарагиновая кислота образуется из щавелевоуксусной кислоты после присоединения к ней аминогруппы, отдаваемой какой-либо из других аминокислот.

Образуя аспарагин, аспарагиновая кислота выполняет важную роль, связывая, обезвреживая и перенося аммиак в тканях животных и растений. При расщеплении аспарагина под действием фермента аспарагиназы (К.Ф.3.5.1.1) выделяется аммиак и образуется аспарагиновая кислота.

У бактерий аспарагиновая кислота распадается на аммиак и фумарат или синтезируется из названных продуктов под действием фермента аспартазы (L-аспартат-аммиак-лиазы; К .Ф.4.3.1.1).

У микроорганизмов распространено также декарбоксилирование аспарагиновой кислоты под действием декарбоксилаз аспарагиновой кислоты. (см. Декарбоксилирование).

Аспарагиновая кислота участвует в образовании в организме ряда биологически важных соединений. Так, аспарагиновая кислота является источником 3-го (азотного) и 4, 5 и 6-го (углеродных) атомов пиримидинового кольца, которое образуется из аспарагиновой кислоты и карбамилфосфата через стадии карбамиласпарагиновой, дигидрооротовой и оротовой кислот. При образовании пуриновых нуклеотидов аспарагиновая кислота в присутствии ГТФ аминирует инозиновую кислоту, превращая ее в адениловую кислоту (АМФ) с промежуточным образованием аденилянтарной кислоты. В цикле образования мочевины аспарагиновая кислота аминирует цитруллин, образуя аргининянтарную кислоту, которая далее распадается на аргинин и фумаровую кислоту.

Библиография: Браунштейн А. Е. Биохимия аминокислотного обмена, с. 173, М., 1949; Майстер А. Биохимия аминокислот, пер. с англ., М., 1961; G гееп-stein J. P. a. W i n i t z M. Chemistry of the amino acids, v. 3, N.Y.—L., 1961; Meister A. Biochemistry of the amino acids, N. Y.— L., 1965.

И. Б. Збарский.