МЕТАЛЛОПРОТЕИДЫ
МЕТАЛЛОПРОТЕИДЫ — сложные белки, небелковая часть молекулы к-рых представлена ионами металлов, причем эти ионы являются составной частью структуры белковых молекул и не могут быть выделены без разрушения этой структуры. Многие ферменты (см.) представляют собой М., в молекулах к-рых ион металла участвует в связывании фермента с субстратом, т. е. обеспечивает образование координационного комплекса или непосредственно осуществляет каталитическую функцию, входя в состав активного (каталитического) центра фермента. Биол, значение М. чрезвычайно велико, т. к. они определяют нормальное функционирование жизненно важных звеньев обмена веществ в организме животных и человека, а также в растительных организмах и микроорганизмах.
Железосодержащие М. транспортируют в ткани кислород (см. Гемоглобин, Миоглобин), участвуют в митохондриальном переносе электронов (см. Цитохромы), разложении перекиси водорода (см. Каталаза), депонировании железа (см. Ферритин), регулируют окислительно-восстановительные реакции в процессе клеточного дыхания, фотосинтеза, фиксации азота (ферредоксины, специфический белок пурпурных бактерий). Важное значение в обеспечении процессов жизнедеятельности имеют медьсодержащие М. (см. Медь, Тирозиназа). Цинксодержащие М. осуществляют распад угольной к-ты до CO2 и H2O (см. Карбоангидраза), окисление этилового спирта в печени (см. Алкогольдегидрогеназы), протеолитическое расщепление белков (см. Карбоксипептидазы). Кальцийсодержащий фермент амилаза (см.) катализирует расщепление крахмала в пищеварительном тракте животных и человека.
В состав М. входят ионы магния, кальция, марганца, железа, кобальта, меди, цинка и молибдена. Нек-рые М. содержат от 2 до 8 атомов металла, причем металлы могут быть разными. За исключением наличия в молекуле ионов металла и свойств, обусловленных присутствием этих ионов, М. по хим. составу, структуре и физ.-хим. свойствам не отличаются от других белков (см.).
Металлопротеидом, в молекуле к-рого присутствуют одновременно атомы меди, молибдена и цинка, является металлотионеин; атомы меди, кобальта и цинка — фермент супероксиддисмутаза (разрушает супероксидные радикалы O2–); атомы железа, цинка и меди — цистеаминоксидаза (катализирует окисление HS—CH2CH2NH2), атомы железа и меди — цитохромоксидаза (катализирует перенос электронов в митохондриях при тканевом дыхании) и фенилаланингидроксилаза (см. Фенилаланин). Недостаток или избыток в организме этих металлов вызывает нарушение синтеза и свойств соответствующих М., а также других необходимых организму металлорганических соединений (см.), что приводит к расстройству его жизненно важных функций. Другой причиной нарушения структуры и свойств М. служат мутационные изменения в генетическом аппарате, что является причиной ряда наследственных заболеваний (см. Энзимопатии).
Библиография: Ленинджер А. Биохимия, пер. с англ., с. 64, М., 1976; X ар-рис Г. Основы биохимической генетики человека, пер. с англ., М., 1973; Coleman J. E. The reactivities of functional groups of metalloproteins, в кн.: Biochemistry, ed. by H. Gutfreund, 1 ser., v. 1, p. 185, L.—Baltimore, 1974.
А. М. Шапошников.